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Cryo-EM structure of an amyloid fibril formed by full-length human prion protein


(@stephbres)
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Nous avons commencé une animation scientifique sous forme de 'journal club', à l'occasion de la parution d'un article qui intéressait directement Human Rezaei et son orchestre par son objet : une fibre amyloïde de protéine prion, et votre serviteur par sa méthodologie : structure à l'échelle atomique par cryo-microscopie électronique et reconstruction tridimensionnelle en symétrie hélicoïdale.

1.
Wang, L.-Q., K. Zhao, H.-Y. Yuan, Q. Wang, Z. Guan, J. Tao, X.-N. Li, Y. Sun, C.-W. Yi, J. Chen, D. Li, D. Zhang, P. Yin, C. Liu, and Y. Liang. 2020. Cryo-EM structure of an amyloid fibril formed by full-length human prion protein. Nat Struct Mol Biol. 27:598–602.
 
Après une courte présentation de l'article, nous avons eu une discussion animée en examinant ensemble la carte expérimentale et le modèle atomique, de laquelle nous avons pu conclure principalement que :
1) La carte est belle et le modèle fiable. La structure des fibres déposées dans les grilles est bien celle qui est publiée.
2) On ne sait pas si ces fibres produites artificiellement sont représentatives de l'un des assemblages infectieux.
This topic was modified Il y a 8 mois by Stéphane Bressanelli

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