Toxicité des amyloïdes : histoire de forme, de structure ou d’interaction avec les membranes ?
Notre groupe s’intéresse principalement à la compréhension du mécanisme d’action de peptides actifs sur les membranes. Les peptides étudiés sont des peptides vecteurs (CPP), des peptides amyloïdes (Het-s, A, Tau), des peptides viraux (HIV, …) et antimicrobiens.
Notre expertise scientifique s’appuie sur l’utilisation de modèles membranaires et la caractérisation par des techniques optiques (spectroscopies ATR-FTIR, PMIRRAS, ellipsometrie) et une technologie de résonance plasmonique aux ondes guidées (PWR). Toutes ces approches nous permettent d’évaluer les perturbations membranaires, le mécanisme d’action, ainsi que de caractériser ces interactions au niveau thermodynamique (obtention de constantes d’affinité) et cinétique. Plus récemment, nous avons entrepris des analyses par méthodes de champs proche Nano-IR et Tip-Enhanced Raman Spectroscopy, et de microscopie à force atomique (AFM) afin de caractériser l’assemblage des peptides et leurs interactions avec les membranes à des échelles nanométriques.